online kép - Fájl  tube fájl feltöltés file feltöltés - adja hozzá a fájlokat online fedezze fel a legújabb online dokumentumok Kapcsolat
   
 

Letöltheto dokumentumok, programok, törvények, tervezetek, javaslatok, egyéb hasznos információk, receptek - Fájl kiterjesztések - fajltube.com

 

Online dokumentumok - kep
   
kategória
 

Biológia állatok Fizikai Földrajz Kémia Matematika Növénytan Számítógépes
Filozófia
Gazdaság
Gyógyszer
Irodalom
Menedzsment
Receptek
Vegyes

 
 
 
 













































 
 

Az RNS fajtai és szerkezete

biológia

Fájl küldése e-mail Esszé Projekt


egyéb tételek

 
Klasszikus (mendeli) genetika
Fejlődéstan
Az RNS fajtai és szerkezete
 
 

Az RNS fajtái és szerkezete

Ø        Az RNS fajtái

§           Prokariótákban és eukariótákban a genetikai információt hordozó anyag (genom) DNS. A DNS egyik száláról, a komplementaritás elve alapján átíródó, majd a szintézis alatt még módosuló molekula a ribonukleinsav (RNS).

§           Az RNS-nek több fajtája van.

§           A fehérjékre vonatkozó információt a DNS-ről a szintetizáló apparátusra, a riboszómákra a mRNS szállítja.

§           A riboszómák szerkezetének részét képező RNS-eket rRNS-nek nevezzük.

§           A hárombetűs genetikai kódot a megfele 616b11g lő aminosavszekvenciára átfordító, adapter molekulák a tRNS-ek.

§           Az eukarióta sejtmagban található hnRNS (heteronukleáris) egy része az érett mRNS-molekulák előanyagának tekinthetők.

§           Az snRNS-molekulák (small nuclear) az eukarióta mRNS szintézisben játszanak fontos szerepet, az scRNS (small citoplasmatic) a szekretálódó fehérjéket szintetizáló riboszómákat irányítják az endoplazmatikus retikulumhoz.

§           Az állati sejtek mitokondriumaiban a mtDNS a nukleáristól eltérő rRNS-eket és tRNS-eket kódol, amely az organellumon belül lejátszódó fehérjeszintézis komponensei.

Ø        Az RNS szerkezete

§           Az RNS purin és pirimidin ribonukleotid monofoszfát (NMP) egységekből épül fel, amelyet 3’- 5’-foszfodiészterkötések kapcsolnak össze.

§           Az RNS-ben mindig ribózhoz kapcsolódnak a bázisok, szemben a DNS 2’-dezoxiribózával.

§           Az RNS-ek purin bázis tartalma azonos, míg pirimidin bázis tartalma eltérő a DNS-től. Az RNS nem tartalmaz timint, helyette uracil található benne.

§           Az RNS-ek egyes típusai (főleg a tRNS és az rRNS) az A-, G-, C- és U-bázissal rendelkező ribonukleotidokon kívül más, módosított nukleotidokat is tartalmaznak. Különösen sok ritka bázis található a tRNS-ekben, míg az rRNS-ben gyakori a ribóz egységek metileződése a 2’OH-csoporton.

§           A nukleotidok módosítása poszt-transzkripciósan történik, tehát az RNS-szintéziskor a nem módosított nukleotidok épülnek be a molekulába.

§           A pro- és eukarióta RNS-ek eddig ismert formái egyszálú, lineáris molekulák.

§           Elsődleges szerkezetüket a foszfodiészter kötésekkel összekapcsolt, meghatárpzptt bázisszekvenciával rendelkező polinukleotidlánc jelenti. Ezentúl másodlagos, bizonyos esetekben (pl. tRNS) harmadlagos szerkezettel is rendelkeznek.

§           Mivel az RNS leggyakrabban egyszálú, a bázispárokra jellemző arány, ami a DNS-ben kimutatható, az RNS-re nem jellemző.

§           A bázisok közötti intramolekuláris kölcsönhatások helikális szakaszokat, vagy hajtűkanyarokat hoznak létre. A hajtűkanyarok ott jönnek létre, ahol a molekulán belül komplementer szekvenciák találhatók, melyek egymással H-hidakat képeznek, hosszabb-rövidebb kettős hélixeket alkotnak, melyek egyik végén a nem komplementer bázisokat tartalmazó szekvenciák gyakran hurkot alkotnak (lásd: tRNS három hurka).

§           A nem komplementer szakaszokon kialakuló helikális szerkezet az A-, G- és C-bázisok közötti, nem H-hdakból álló kölcsönhatások hozzák létre.

§           Savban hidrolizálva mind a DNS, mind az RNS mononukleotidokra esik szét. Lúgban azonban csak az RNS hidrolizálható, mert a DNS-ben a ribóz 2’OH csoportja hiányzik, és nem tud a 2,3’-ciklikus diészter mononukleotid kialakulni a lúgos közegben.



Ø        mRNS

§           Az 5’ vége minden esetben 7-metil-guanozin trifoszfát. A metil-GTP foszfát végéhez kapcsolódik a szomszédos 2-0-metil-ribonukleotid az 5’-OH csoportján keresztül. Ezt nevezik sapkának vagy „mRNS-cap”-nek, melynek szerepe a molekula 5’-végének védelme, valamint a fehérjeszintetizáló rendszer a molekulának ezt a végét ismeri fel.

§           A mRNS másik vége, a 3’OH-vég 20-250 nukleotid tagból álló homopolimer, poli-adenilsavból áll, poliA-faroknak nevezünk. A transzkripció végeztévek egy külön enzim, a poli-adenilát szintetáz készíti el a molekulának ezt a részét, ami feltehetőleg stabilizálja a mRNS-t. (Mivel a komplementeritás elve alapján kötődik ez a vég az oligoT-cellulózhoz, ezért az affinitás-kromatográfiai módszert alkalmazzák a mRNS-ek tisztítására a molekuláris genetikában.)

Ø        tRNS

§           Átlagosan 75 nukleotidból áll, és molekulatömege 25 kDa. Minden sejtben legalább 20 féle tRNS molekula van, de gyakran egy-egy AS szállításához több tRNS is rendelkezésre áll.

§           Legjellemzőbb közös tulajdonságuk a másodlagos szerkezetük. A síkra vetített tRNS formát „lóhere” formának nevezik, melyben négy fő szakasz található.

§           Az akceptor-karon egy szakasz kétszálú bázispárokat hoz létre, és mindig CCA szekvenciával végződik. Ennek a karnak az adenozin 3’OH-csoportjához kapcsolódik majd a szállítandó AS karboxilcsoportja észterkötéssel. Ez a kar nem hurokban végződik. Ez a kar 7 bp-t tartalmaz.

§           Az antikodon-kar ismeri fel a mRNS-en a bázistripletet, a kodont. Ez a kar hurokban végződik, a vetített képen az alsó hurok. Ez a kar 5 bp-t tartalmaz.

§           A D-kar a nevét egy ritka bázistól, a dihidrouridin-től kapta, az aminoacil-tRNS szintetáz enzim felismerésében van fontos szerepe. Ez a kar hurokban végződik, a vetített képen a baloldali hurok. Ez a kar 3-4 bp-t tartalmaz.

§           A TΨC-karban is vannak ritka bázisok, szokás ezt pszeudouridin karnak is nevezni, amely az amino-acil-tRNS-t a riboszómákhoz rögzíti. Ez a kar hurokban végződik, a vetített képen a jobb oldalon. Ez a kar 5 bp-t tartalmaz.

§           Az extra-kar nagyon változatos nukleotid-szekvenciát mutat. A legtöbb tRNS-ben ez a kar 3-5 bp hosszúságú, de van 13-21 bp hosszúságú extrakar is.

§           Minden tRNS-ben az antikodon-tripleten kívül még legalább két nukleotid van, ami szerepet játszik a mRNS-kodon felismerésében. Az antikodon-kodon kapcsolódás a komplementaritás alapján jön létre. Ez a kapcsolat nem tökéletes, ha az antikodon harmadik nukleotidja nem tökéletes párja a kodon harmadik nukleotidjának. Ez a jelenség a „wooble”, vagy lötyögés.

§           A genetikai kód leolvasásában csak az antikodon-hurok játszik szerepet, az akceptor-karon lévő AS közömbös ebben a funkcióban.

§           A nukleotidsorrend aminosavsorrendé történő átfordításához szükséges a tRNS molekula, amely pontosan ismeri fel a kodont, és a kodonnak megfelelő aminosavat a megfelelő helyre illeszti.

§           A tRNS másodlagos szerkezetében síkra kivetítve három nagyobb, jellegzetes hurok található, míg egy kisebb hurok szerkezete variábilis.

§           A tRNS 5’ vége foszforilált, 3’OH-végén minden tRNS CCA nukleotidsorrenddel, ez a transzkripció utáni módosulásként rakódik a molekulára.

§           Az L-alakú molekula 5’ és 3’ vége egymáshoz közel kerül, és a komplementer bázisok révén H-hidakat alkot egymással.

§           A 3’ CCA vég nem vesz részt a H-kötések kialakításában, az adenilsav szabad 3’OH-jához vagy 2’OH-jához kötődik a meghatározott aminosav.

§           A CCA végtől a legtávolabb elhelyezkedő hurok az antikodon hurok, mely felimeri a szállítani kívánt aminosav kódját a mRNS kodonján, amit három nukleotid alkot, majd azzal antiparalell módon összeilleszkedik.

§           Az antikodon 5’ végén mindig egy pirimidin bázist tartalmazó nukleotid, 3’ oldalán általában egy módosított purint tartalmazó nukleotid helyezkedik el.

§           A molekulában az 5’ végtől indulva az I. hurokban mindig megtalálható egy dihidrouracil tartalmú nukleotid, míg a IV. hurok jellegzetessége a timin-pszeudouridin-citidin szekvencia, melyet egy purin tartalmú nukleotid követ.

§           A tRNS-ek szerkezete lehetővé teszi az aminoacil-tRNS kapcsolat kialakulását katalizáló, az adott tRNS-re és a hozzátartozó aminosavra egyaránt specifikus aminoacil-tRNS-szintetázhoz történő kötődést és a fehérjeszintézisben részt vevő riboszómákkal való kapcsolatot is.

§           Az aminosavakat jelentő kodonok száma nagyobb, mint a sejtben előforduló különböző tRNS-ek száma. Minden AS-nak más-más tRNS felel meg, de nem minden kodonhoz tartozik egy másik tRNS. Az azonos AS-at kódoló különböző kodonokat, ha azok csak a 3. nukleotidban különböznek egymásól, gyakran ugyanaz a tRNS ismeri fel. Ez a wooble vagy lötyögés.

§           A kodon-antikodon egymással antiparalell párosodása nem olyan szigorú, mint a DNS-ben. Itt a kodon 3. helyén lévő nukleotid és az antikodon 1. helyén lévő nukleotid között olyan bázispárosodások is létrejöhetnek, amelyek DNS-ben soha nem figyelhetők meg.

§           Egy azonos tRNS által felismert különböző kodonok ugyanazt az aminosavat jelentik. Azoknak az aminosavaknak, amelyeknek kodonjai nem csak a 3. nukleotidban különböznek egymástól, több tRNS-ük is van.

Ø        rRNS

§           A riboszómák épülnek fel rRNS-ekből és egyéb fehérjékből, hozzájuk kötődik az mRNS és tRNS is a peptidkötés kialakítása során.

§           Az emlős riboszóma két fő nukleoprotein alegységből áll: a nagy alegységből (60S) és a kis alegységből (40S).

§           A nagy alegység 50 specifikus fehérjéből és három rRNS-molekulából épül fel (5 S rRNS; 5,8 rRNS; 28 S rRNS).

§           A kis alegység 30 specifikus fehérjéből és egyetlen RNS-molekulából épül fel, ami a 18 S rRNS.

§           Valamennyi rRNS, az 5 S rRNS kivételével egy közör prekurzorból keletkezik az eukarióta magvacskában.

Ø        Snurp-ok

§           A három fő RNS-féleségen kívül a sejtmag és a ctpl. tartalmaz még nagyszámú, kis molekulatömegű, labilis RNS-eket, melyek leggyakrabban fehérjékkel együtt fejtik ki hatásukat a génexpresszió szabályozásában.


: 3808